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蛋白質變甜了！

科學家發現一個名為Rft1的蛋白質，參與蛋白質醣化(glycosylation)的過程，將內質網外的醣蛋白翻轉入內質網。

停留在細胞膜上或者是外泌的蛋白質上面的醣基，是從哪裡來的呢？目前已知是醣基先附著在特殊脂質(dolicol)上，在內質網的外面先做部分的修飾，然後翻轉進到內質網內繼續修飾，接下來運送到高基氏體內繼續修飾，直到成為某種特定的醣蛋白後，才送到細胞膜上或者是送出細胞之外。

但是，帶有醣基的脂質，如此巨大的分子是如何突破由雙層脂質（lipid bilayer）組成的細胞膜，而能夠『翻轉』進到內質網內呢？
Helenius Jonne 等人發現了一株缺乏N-glycosylation的酵母菌，並且發現該酵母菌的RFT1基因有突變。

作者利用一些分子生物學的實驗技巧，發現該基因可以轉譯出一個蛋白質，名為Rft1。如果抑制Rft1的生成，則細胞的內質網外面，會累積含有8個醣基（Man5GlcNAc2）的特殊脂質。作者並做了一些實驗，來排除了其他的可能性（包括Rft1可能是負責加上第9個醣基的酵素），最後論證出Rft1確實是負責將醣類由內質網外面『翻轉』到內質網內的酵素（flipase）。

那麼，『翻轉』這個動作需不需要消耗能量？這樣巨大的分子，是如何翻轉進入內質網呢？會不會與其他的酵素協同作用呢？負責翻轉的蛋白質，會不會也兼具有保護醣基的作用呢？這種種的問題，在Rft1發現之後，終於有了研究的起點，也終於有可能獲得解答。